Ein Kernexportsignal ist eine kurze Aminosäuresequenz von 4 hydrophoben Resten in einem Protein, das es für den Export aus dem Zellkern in das Zytoplasma mit Kerntransport zielt durch die Kernporenkomplex. Es hat die entgegengesetzte Wirkung einer Kernlokalisationssignal, das ein Protein im Cytoplasma für den Import in den Zellkern befindet abzielt. Das NES wird erkannt und durch exportins gebunden. In-silico-Analyse bekannter Ness die häufigste Abstand der hydrophoben Reste an LxxxLxxLxL, wobei "L" ein hydrophober Rest ist und "x" eine beliebige andere Aminosäure; der Abstand dieser hydrophoben Reste können durch Untersuchung der bekannten Strukturen, die einen NES enthalten, da die kritischen Reste liegen in der Regel in der gleichen Fläche des benachbarten Sekundärstrukturen innerhalb eines Proteins, das sie mit dem Exportin interagieren erläutert. Ribonukleinsäure von Nukleotiden zusammengesetzt, und somit nicht über die Kernexportsignal zum aus dem Kern zu bewegen. Infolgedessen werden die meisten Formen von RNA an ein Protein-Molekül zu binden, um ein Ribonukleoprotein Komplex aus dem Zellkern exportiert bilden.

NES-Signal wurde erstmals in dem menschlichen Immunschwäche-Virus Typ 1-Rev-Protein und cAMP-abhängige Proteinkinase-Inhibitor entdeckt. Die Karyopherin Rezeptor CRM1 wurde identi fi ziert als Exportrezeptor für leucinreichen Ness in verschiedenen Organismen und ist eine evolutionär konservierte Protein. Der Export von CRM1 vermittelten effektiv durch das Fungizid Leptomycin B gehemmt werden, eine ausgezeichnete experimentelle Verifikation dieses Weges.

Nicht alle NES Substrate konstitutiv aus dem Zellkern exportiert, was bedeutet, dass CRM1-vermittelten Export ist ein regulierter Veranstaltung. Mehrere Möglichkeiten der Regulierung NES abhängige Export berichtet worden. Dazu gehören Maskierung / Demaskierung Ness, Phosphorylierung und sogar Disulfid fi de Bindungsbildung als Folge von Oxidation.

Kernexport beginnt zunächst mit der Bindung von Ran-GTP zu Exportin. Dies bewirkt eine Formänderung in Exportin, Erhöhung der Affinität für den Export Fracht. Sobald die Ladung, die Ran-Exportin-Frachtkomplex bewegt sich aus dem Zellkern durch die Kernporen gebunden. GTPase-aktivierende Proteine ​​hydrolysieren dann die Ran-GTP zu Ran-GDP, und das verursacht eine Formänderung und die anschließende Exportin Release. Sobald nicht mehr auf Ran gebunden, Affinität verliert der Exportin Molekül für die Kernladungs ​​als gut, und der Komplex zerfällt. Exportin und Ran-BIP in den Zellkern getrennt recycelt, und Guanin-Austauschfaktors im Zellkern schaltet den GDP gegen GTP an Ran.

NESbase

NESbase ist eine Datenbank von Proteinen, experimentell authentifiziert leucinreichen Nuclear Export Signale. Eine Untersuchung wurde von Center for Biological Sequence Analysis, Technischen Universität von Dänemark durchgeführt; und Abteilung für Proteinchemie, Universität Kopenhagen, um NESbase Version 1.0 zu überprüfen. Jeder Eintrag in der Datenbank enthält Informationen, ob Nuclear Export Signale war ausreichend für den Export oder es wurde nur von CRM1, den Export-Rezeptor vermittelten Transport.